Münster. Forschende der Universität Münster haben gemeinsam mit Wissenschaftlern aus Japan untersucht, wie sich kleinste Moleküle selbstständig zu komplexen Strukturen verbinden. Dabei erreichte das Team nach Angaben der Universität eine Auflösung von 1,7 Ångström. „Diese mikroskopische Auflösung ist ein Weltrekord für die Analyse von selbstorganisierten synthetischen Materialien“, erklärt Christos Gatsogiannis vom Institut für Medizinische Physik und Biophysik der Universität Münster.
Im Mittelpunkt der Untersuchung stehen sogenannte Peptide, kurze Ketten aus Aminosäuren. Sie können sich in Wasser selbstständig falten, stapeln und zu langen Fasern verbinden. Daraus entstehen sogenannte Hydrogele, also Materialien mit einem sehr hohen Wasseranteil. Die Ergebnisse wurden im Fachjournal „Nature Communications“ veröffentlicht.
An der Studie beteiligt waren unter anderem die Münsteraner Professoren Christos Gatsogiannis und Bart Jan Ravoo sowie Kenichiro Itami vom japanischen Forschungsinstitut RIKEN. Das Team stellte spezielle Peptide her und untersuchte, wie diese sich in Wasser selbstständig anordnen. Dabei entstanden lange Nanofasern mit geordneten Kanälen. Schon geringe Konzentrationen der Peptide, weniger als ein Gramm auf 100 Milliliter Wasser, reichen nach Angaben der Universität aus, um ein stabiles Hydrogel zu bilden.
Entscheidend für die Untersuchung war die Kryo-Elektronenmikroskopie am Center for Soft Nanoscience der Universität Münster. Dabei werden die Proben sehr schnell eingefroren und anschließend bei Temperaturen von etwa minus 180 Grad Celsius untersucht. Auf diese Weise konnten die Forschenden die Struktur der Moleküle mit einer Auflösung von 1,7 Ångström bestimmen. Ein Ångström entspricht einem zehnmillionstel Millimeter und liegt damit in der Größenordnung einzelner Atome. Nach Angaben von Gatsogiannis handelt es sich bei dieser Auflösung um einen Weltrekord für die Analyse selbstorganisierter synthetischer Materialien.
Die hohe Auflösung ist vor allem deshalb relevant, weil sie einen sehr genauen Blick auf die Wechselwirkungen zwischen einzelnen Molekülen ermöglicht. Die Forschenden konnten dadurch nachvollziehen, wie sich die Peptide zunächst falten und anschließend zu größeren Strukturen verbinden. Auf Basis dieser Beobachtungen entwickelte das Team ein Modell, das die einzelnen Schritte der Selbstorganisation beschreibt. Dieses Prinzip könnte nach Angaben der Universität künftig auch auf andere Moleküle übertragen werden.
Selbstorganisation spielt auch in der Natur eine zentrale Rolle. Proteine, Zellmembranen und andere komplexe Strukturen entstehen, weil sich viele kleinere Bausteine nach bestimmten Regeln anordnen. Die Materialforschung versucht, dieses Prinzip gezielt für synthetische Stoffe zu nutzen. Dabei werden teilweise biologische und künstliche Komponenten miteinander kombiniert. Das Ziel besteht darin, Materialien zu entwickeln, deren besondere Eigenschaften direkt aus ihrer molekularen Struktur entstehen.
Die in der Studie erzeugten Hydrogele könnten langfristig für verschiedene Anwendungen interessant werden. Nach Angaben der Universität wäre beispielsweise denkbar, solche Materialien als Speicher für Wirkstoffe einzusetzen. Ebenso könnten sie als Gerüst dienen, auf dem sich Gewebe entwickeln kann. Diese möglichen Einsatzbereiche stehen allerdings noch nicht im Mittelpunkt der aktuellen Studie. Zunächst ging es darum, die molekulare Struktur und die Selbstorganisation der Peptide möglichst genau zu verstehen.
Darüber hinaus könnten ähnliche biologisch-synthetische Bausteine künftig zur Herstellung weiterer sogenannter supramolekularer Materialien genutzt werden. Denkbar seien Stoffe mit besonderen optischen oder selbstheilenden Eigenschaften. Die neue Studie liefert dafür vor allem Grundlagenwissen, weil sie zeigt, wie sich solche Strukturen auf atomarer Ebene analysieren lassen. Das Projekt entstand im Rahmen des internationalen Graduiertenkollegs Münster-Nagoya und wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft sowie der Japan Society for the Promotion of Science finanziell unterstützt.
Für die Untersuchung synthetisierten die Forschenden zunächst spezielle Aminosäuren mit ausgedehnten aromatischen Einheiten und verbanden sie zu Peptiden. Anschließend wurden diese Peptide in Wasser gegeben, gründlich vermischt und mehrere Stunden ruhen gelassen. Durch eine schrittweise Absenkung des pH-Wertes bildete sich schließlich das Hydrogel. Danach untersuchte das Team sowohl das Verformungs- und Fließverhalten als auch die molekulare Struktur des Materials.
Die Ergebnisse erschienen unter dem Titel „Atomic-precision π-driven peptide hydrogel nanofibers with ordered water channels“ im Fachjournal „Nature Communications“. Beteiligt waren Forschende aus Münster und Japan. Mit der Kombination aus gezielt entwickelten Peptiden und hochauflösender Kryo-Elektronenmikroskopie liefert die Studie neue Einblicke in die Frage, wie sich synthetische Materialien selbstständig organisieren und welche Eigenschaften daraus entstehen können.
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